단백질의 펩타이드 결합, 단백질의 1차, 2차, 3차, 4차 구조, 단백질의 denaturation과 folding
1. 단백질의 peptide 결합
단백질은 아미노산이 모여서 이루어지는데, 아미노산은 COOH라는 기와 NH2라는 기를 가지고 있습니다. 따라서 이 두 가지 기가 결합하면서 펩타이드 결합을 형성하게 됩니다.(이 때 H2O가 나옵니다) 펩타이드 결합을 형성한다는 것은 단백질의 중요한 특징입니다.
2. 단백질의 1차 구조
단백질의 구조를 말할 때 보통 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조, 4차 구조로 구분하게 됩니다. 차수가 낮을수록 미시적으로 살펴보는 것이고, 차수가 높을수록 거시적으로 살펴보는 것입니다. 우선 1차 구조는 간단하게 아미노산들이 사슬을 형성하면서 서열을 이루고 있다는 것을 살펴보면 됩니다. 단백질은 아미노산 서열의 연속입니다.
아미노산이 어떻게 연결되었는지 보시면 됩니다. 3글자로 아미노산의 이름을 약자로 나타내고 있습니다. S, S라고 쓰여진 것은 중간중간에 이황화결합을 형성한다는 것인데, 그림을 보면 Cys라고 써있는 것만 이황화결합을 하고 있습니다. 이황화결합은 3차구조에서 다시 살펴보는게 좋겠습니다.
* Cys는 시스테인이라는 아미노산입니다.
1차구조를 살펴보면서 덤으로 겸상적혈구 빈혈증(Sickle cell anemia)을 살펴봅시다. 정상적인 헤모글로빈의 아미노산 중 글루탐산(glutamic acid)하나가 발린(valine)이 될 경우, 정상적인 헤모글로빈이 겸상적혈구 빈혈증을 유발합니다.
이 그림은 아미노산 하나만 다를 뿐인데 큰 차이를 만들어낼 수 있음을 보여주고 있습니다.
3. 단백질의 2차구조
단백질의 2차구조는 α-나선구조(α-helix)와 β-병풍구조(β-pleated sheet)가 있습니다. 이름에서 짐작할 수 있듯 α-나선구조(α-helix)는 단백질들이 나선형으로 꼬여있는 것이고, β-병풍구조(β-pleated sheet)는 말 그대로 병풍처럼 연결된 것이죠.
α-나선구조(α-helix)와 β-병풍구조(β-pleated sheet) 모두 수소결합 때문에 생긴 것입니다. 펩타이드 결합의 NH부분의 H와 CO부분 O 사이에 수소결합이 형성되는데, 이 힘이 특정 구조를 유지시킵니다. 어떤 방식으로 수소결합을 하느냐에 따라 2가지 구조가 나온 것입니다.
4. 단백질의 3차구조
단백질의 3차구조는 여러 가지 화학적 상호작용을 통해 유지됩니다.
단백질의 구조에 영향을 주는 결합을 위의 그림에서 살펴볼 수 있습니다. 일단 가장 먼저 나온 것이 이온결합(ionic bond)인데, 잘 아시다시피 이것은 양이온과 음이온이 서로 정전기적 인력에 의해서 결합하는 것입니다. 두 번째로 살펴볼 것은 소수성 상호작용(hydrophobic interaction)인데, 이것은 물 분자와 친하지 않기 때문에 그들끼리 결합하려는 성질을 말합니다.
세 번째로 살펴볼 것은 이황화결합(dissulfide linkage)이고, 앞서 언급한 것처럼 시스테인 아미노산 사이의 결합입니다. 마지막으로 3차구조에서도 역시 수소결합이 구조를 유지시키는 힘이 됩니다.
* 참고 : 단백질의 아미노산은 크게 친수성과 소수성으로 나누어 볼 수 있습니다. 단백질이 접힐 때는 친수성은 바깥쪽으로, 소수성은 안쪽으로 향하게 됩니다.
5. 단백질의 4차구조
단백질은 보통 1개의 폴리펩타이드('poly : 많다'이므로 펩타이드가 많은 것을 한 단위로 이르는 말)로 구성됩니다. 그런데 간혹 2개 이상의 폴리펩타이드로 구성된 단백질이 있습니다. 이러한 단백질의 폴리펩타이드 간의 결합이 4차구조입니다.
단백질의 1차구조부터 4차구조까지를 나타낸 그림입니다. 단백질을 보는 미시적인 관점과 거시적인 관점이라고 볼 수 있겠죠.
6. 단백질의 denaturation과 folding
어떤 단백질이든 단백질만의 고유한 형태가 있습니다. 그런데 단백질이 온도의 변화, pH의 변화, 화학물질과의 반응 등의 원인으로 변성이 될 때, 만약 단백질의 1차구조를 유지한 채로 변성이 일어난다면 그것을 denaturation이라고 합니다. 이러한 denaturation은 1차구조가 유지되고 있으므로 가역적일 수도 있으나, 계란의 알부민처럼 denaturation이 비가역적인 경우도 있습니다.(계란을 가열하면 albumin 단백질은 원래로 돌아오지 못합니다) 참고로 단백질들은 각각 선호하는 온도, pH가 모두 다릅니다.
단백질의 folding은 단백질이 제 기능을 하게 만드는 데 중요합니다. 이러한 folding은 샤페론(chaperone)이라는 단백질의 도움을 받게 됩니다.